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Salud

Hallan la puerta que se abre en el SARS-CoV-2 para poder infectar a las células humanas

Como la proteína S tiene en sus bordes ese recubrimiento de glicanos "ayuda a engañar al sistema inmunitario humano, ya que no parece más que un residuo azucarado"

Por EFE

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La proteína de pico (spike o S) del virus SARS-CoV-2 es la que permite que el virus entre a las células y las infecte. Ahora se ha encontrado que la proteína S tiene polisacáridos llamados glicanos que actúan como puertas en el virus para que pueda infectar. 

Ahora un estudio realizado por la Universidad de California en San Diego, realizado a través de supercomputadoras y que muestra una simulación animada puede ayudar a comprender como funciona el mecanismo del coronavirus que causa la Covid-19.

El estudio fue publicado en la revista  Nature Chemistry, en este el equipo encabezado por Rommie Amaro de la citada universidad, descubrió cómo los glicanos, que forman un residuo azucarado alrededor de la proteína S, actúan como puertas que se abren y se cierran, sin la cuales el "virus queda básicamente incapacitado para la infección".

El descubrimiento de esta "puerta" abre posibles vías de nuevas terapias para contrarrestar la infección por SARS-CoV-2, pues si pudiera bloquearse farmacológicamente en la posición cerrada, "se impediría efectivamente que el virus se abriera para entrar e infectarse".

Como la proteína S tiene en sus bordes ese recubrimiento de glicanos "ayuda a engañar al sistema inmunitario humano, ya que no parece más que un residuo azucarado".

Las simulaciones de supercomputación permitieron a los investigadores desarrollar películas dinámicas que revelaban la activación de las puertas de los glicanos. "Pudimos ver la apertura y el cierre", dijo Amaro.

El científico destacó que "si miras solo la estructura cerrada, y luego miras la estructura abierta, no parece nada especial. Solo porque captamos la película de todo el proceso se ve realmente cómo funciona".

La proteína Spike tiene una zona específica (RBD) a través de la cual se une al receptor ACE2 de las células humanas y el equipo descubrió que el glicano N343 es el eje que hace que el RBD pase de la posición "abajo" a la "arriba" para permitir el acceso al ACE2.

Otro de los autores del estudio, Jason McLellan, señaló que el equipo recreó diversas variantes de la proteína S y probaron cómo la falta de la puerta de glicanos afectaba a la capacidad de apertura de la RBD. "Sin esta puerta, la RBD de la proteína S no puede adoptar la configuración que necesita para infectar a las células".

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